Презентация на тему: «Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов»
ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum — брожение, закваска) – это энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов.
Наука о ферментах называется энзимологией.
Термин «фермент» был предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения. История изучения
В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой (ферментом), находящейся в дрожжевых клетках, причём он считал, что эти «силы» неотделимы от структуры живой клетки дрожжей.История изучения
Юстас Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов. Луи Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. История изученияВ середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения.
История изучения Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Эдуардом Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение. В 1907 г. Бухнеру была присуждена Нобелевская премия по химии «за проведенную им научно-исследовательскую работу по биологической химии и открытие внеклеточной ферментации». В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.
Впервые ферменты выделили в кристалитической форме в 1926 году Джеймс Бетчеллер Самнер и Джон Говард Нортроп.В 1946 году им была присуждена Нобелевская премия.История изученияДжеймс Бетчеллер Самнер Джон Говард Нортроп.
В 1961 году предложена комиссией международного биохимического союза систематическая номенклатура ферментов. Ферменты подразделили на 6 групп в соответствии с типом реакции, которую они катализируют.Рабочее название складывалось из названия субстрата, типа каталитической реакции и окончания –аза.Пример: лактан+дегидрогенизация+аза=лактатдегидрогеназаИзвестным ферментам оставлены прежние названия пепсин ,трипсин.Классификация ферментов
Обычно ферменты выделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.).
Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии.Получение ферментов.
Строение ферментовФерментыПростые -протеины Сложные -протеидынебелковая часть или простетическая группа - коферментБелковая часть носит название – апоферментБелковая часть носит название – апофермент
Строение ферментовКоферменты можно рассматривать как составную часть молекулы фермента. Это органические вещества, среди которых различают: нуклеотиды (АТФ, УМФ, и пр), витамины или их производные (ТДФ – из тиамина (В1), ФМН – из рибофлавина (В2), коэнзим А – из пантотеновой кислоты (В3), НАД и пр) и тетрапиррольные коферменты – гемы.
Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.
Ферменты имеют 2 центра: Активный центр и Аллостерический центр.Строение ферментовАктивный центр (АЦФ) – это относительно небольшой участок, расположенный на поверхности молекулы фермента, который непосредственно участвует в катализе. Состоит из уникального сочетания аминокислотных остатков, обеспечивает связь с субстратом и его дальнейшее превращение.
В АЦФ различают:Субстратсвязывающий центр – участок, который отвечает за комплиментарное связывание субстрата и образование фермент – субстратного комплекса.Каталитический центр – непосредственно участвуют в химические реакции с субстратом.
Аллостерический центр - комбинация аминокислотных остатков на поверхности фермента, с которым связываются низкомолекулярные соединения (эффекторы), молекулы которых отличаются от субстратов.
Присоединение эффектора изменяет третичную структуру и соответственно и конфигурацию АЦФ, вызывая тем самым снижение (ингибиторы) или повышение (активаторы) активности.
Ферменты, которые подвергались воздействию эффекторов называются аллостерическими.Строение ферментов
Строение ферментовВещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат
Субстрат- вещество на которое действует ферментФермент и субстрат должны подходить друг к другу «как ключ к замку»Принцип действия ферментов
Образование комплекса фермент - субстрат
Акт катализа складывается из трех последовательных этапов.
1. Образование фермент-субстратного комплекса при взаимодействии через активный центр.
2. Связывание субстрата происходит в нескольких точках активного центра, что приводит к изменению структуры субстрата, его деформации за счет изменения энергии связей в молекуле. Это вторая стадия и называется она активацией субстрата. При этом происходит определенная химическая модификация субстрата и превращение его в новый продукт или продукты.
3. В результате такого превращения новое вещество (продукт) утрачивает способность удерживаться в активном центре фермента и фермент-субстратный, вернее уже фермент-продуктный комплекс диссоциирует (распадается).
Виды каталитических реакций:
А+Е = АЕ = БЕ = Е + БА+Б +Е = АЕ+Б = АБЕ = АБ + ЕАБ+Е = АБЕ = А+Б+Е, где Е - энзим, А и Б - субстраты, либо продукты реакции.Механизм действия ферментов
Механизм действия ферментов
Ферменты обладают свойствами белков, но имеют и особенности:
1. Зависимость от РН2. Зависимость от температуры 3. Высокая специфичность действия4. Способностью к регуляции – т.е. могут подвергаться влиянию активаторов или ингибиторовФерменты или энзимы обозначают буквой Е
Оптимум рН для большинства энзимов 6,0-8,0. Это значение рН при котором фермент проявляет максимальную активность. Ионы водорода могут изменять степень ионизации субстрата, продукта и фермента.Оптимум температуры для большинства энзимов 38-40С, при 41-42С происходит тепловая денатурация. При повышение t на 10С, скорость ферментативной реакции увеличивается в 2 раза.1. Зависимость от рН 2. Зависимость от температурыСвойства ферментов
Специфичность действия определяется структурой активного центра фермента и заключается в том, что каждый фермент катализирует превращение одного субстрата или группы субстратов, сходных по своей структуре.
3. Высокая специфичность действияСвойства ферментов
Свойства ферментовРазличают несколько видов специфичности.Стереохимическая субстратная специфичность - фермент катализирует превращение только одного стереоизомера субстрата. Например, фумаратгидратаза катализирует присоединение молекулы воды к кратной связи фумаровой кислоты, но не к ее стереоизомеру - малеиновой кислоте.Абсолютная субстратная специфичность - фермент катализирует превращение только одного субстрата. Например, уреаза катализирует гидролиз только мочевины.Групповая субстратная специфичность - фермент катализирует превращение группы субстратов сходной химической структуры. Например, алкогольдегидрогеназа катализирует превращение этанола и других алифатических спиртов, но с разной скоростью.
Свойства ферментов4. Способностью к регуляции Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов. К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+ и Со2+, а из анионов - Сl-. Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других - способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.
Ингибиторы тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так и экзогенные вещества. Механизмы ингибирующего действия различных химических соединений разнообразны.
Ферменты, участвующие в синтезе белков, нуклеиновых кислот и ферменты энергетического обмена присутствуют во всех клетках организма. Но клетки, которые выполняют специальные функции содержат и специальные ферменты. Так клетки островков Лангерганса в поджелудочной железе содержат ферменты, катализирующие синтез гормонов инсулина и глюкагона. Ферменты, свойственные только клеткам определенных органов называют органоспецифическими: аргиназа и урокиназа - печень, кислая фосфатаза- простата. По изменению концентрации таких ферментов в крови судят о наличии патологий в данных органах.
В клетке отдельные ферменты распределены по всей цитоплазме, другие встроены в мембраны митохондрий и эндоплазматического ретикулума, такие ферменты образуют компартменты, в которых происходят определенные, тесно связанные между собой этапы метаболизма.
Многие ферменты образуются в клетках и секретируются в анатомические полости в неактивном состоянии - это проферменты.Существуют также изоферменты - ферменты, отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию.
Распределение ферментов в организме
Ферменты получили широкое применение в легкой, пищевой и химической промышленности, а также в медицинской практике.В пищевой промышленности ферменты используют при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей.В животноводстве ферменты используют при приготовлении кормов.Ферменты используют при изготовлении фотоматериалов.Ферменты используют при обработке овса и конопли.Ферменты используют для смягчения кожи в кожевенной промышленности.Ферменты входят в состав стиральных порошков, зубных паст.В медицине ферменты имеют диагностическое значение – определение отдельных ферментов в клетке помогает распознаванию природы заболевания (например вирусный гепатит – по активности фермента в плазме крови) их используют для замещения недостающего фермента в организме.Применение ферментов
Тесты «Ферменты»1. Ферменты являются:А) регуляторами;Б) катализаторами;В) активаторами субстратов;Г) переносчиками веществ через мембрану;Д) медиаторами нервного импульса.
2. Ферменты могут состоять только из:А) белка;Б) белка и небелковой части;В) нуклеотидов;Г) низкомолекулярных азотсодержащих органических веществ;Д) липидов и углеводов.
3. Кофермент – это:А) легкоотделяющаяся белковая часть сложного фермента;Б) неотделяющаяся небелковая часть сложного фермента;В) белковая часть сложного фермента;Г) небелковая часть простого фермента;Д) непрочносвязанная небелковая часть сложного фермента.Закрепление нового материала
4.Простетическая группа – это:А) белковая часть сложного фермента;Б) стабилизатор структуры фермента;В) активатор сложного фермента;Г) прочносвязанная с ферментом небелковая часть;Д) часть фермента, образующая каталитический центр.
5. Как называется небелковая часть сложного фермента, отвечающая за катализ?А) Кофермент; Б) Апофермент.
6. К какому классу относятся ферменты, катализирующие реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую?А) Гидролазы; Б) Трансферазы;В) Оксидоредуктазы; Г) Изомеразы.
7. Как называется центр фермента, в котором происходит присоединение субстрата?А) Каталитический; Б) аллостерический;В) субстратный; Г) активный.8. Ферменты, катализирующие расщепление химических связей без присоединения воды, относятся к классу:А) трансфераз; Б) лигаз;В) лиаз; Г) гидролаз;Д) изомераз.9. Согласно классификации ферменты подразделяют на: А) 5 групп;Б) подгруппы;В) 6 групп;Г) подклассы. 10. Как называется центр фермента, отвечающий за катализ?А) Каталитический; Б) Аллостерический;В) Субстратный; Г) Активный.
Домашнее задание1.Творческое задание: подготовить презентацию.2. Реферат по теме «Области применения ферментов»